domingo, 12 de septiembre de 2010

Miercoles 8 de septiembre, 2010

Bueno el día de ayer que el profesor llego al salón, empezó a tomar lista, después de eso le dio la lista de participaciones a mi compañera Xochitl, y empezó a preguntar que era lo que habíamos visto la clase pasada y a mi me pregunte que como se le llamaba al conjunto de estructuras terciarias que forman la cuaternaria cuando son diferentes, me confundí asi que dije que eran los protomeros pero no, eran oligomeros pero de todos modos respondí Sonrisa con lengua, después ya que termino de preguntar se fijo en algo en su celular y dijo que iba a ir a actualizar no se que cosa a una parte donde hubiera internet y salió, después de cómo unos 3 o 4 minutos regreso y todos empezaron a gritar que contara un chiste y ya conto uno que no me acuerdo como iba ¿Quién, yo?.

Después de eso empezó a explicar sobre la clasificación enzimática, entonces las enzimas se clasifican en:

1.- Oxidorreductasas: regulan reacciones Redox (transferencia de electrones)

2.- Transferasas: transfieren radicales de moléculas hacia otras.

3.- Hidrolasas.- rompen enlaces, al añadir agua (hidrólisis)

4.- Liasas: rompen enlaces, pero sin utilizar agua.

5.- Ligasas.- unen moléculas.

6.- Isomerasas: producen isómeros.

Después de eso vimos lo que es una Holoenzima. Una Holoenzima es cuando una enzima esta formada de una parte proteica y otra parte no proteica.

- Parte proteica (Apoenzima)

Holoenzima

- Parte no proteica (Cofactor) *iones (MG, Fe,Cl)

*moleculas grandes

de transferencia de

electrones.

Después de eso vimos, “como funcionan las enzimas” y el profesor nos puso esta formula:

E + S ES E + P

E= enzima

S= sustrato

P= producto

Esta formula lo que nos quiere decir es que primero van a estar una enzima y un sustrato, después estos dos estarán juntos y después lo que resultara de esa unión dara lugar a un producto, pero la enzima se vuelve a utilizar y el producto sale. Este proceso puede ser reversible pero se ocuparía mas fuerza de la normal para poder hacerlo.

En la ecuación el ES quiere decir “estado de transición” este estado puede ser:

- Por modelo llave-cerradura

- Por enzimas alostericas.

Modelo llave-cerradura:

Este modelo ya lo habíamos visto es en donde esta la enzima con su sitio activo y también esta su sustrato, entonces el sustrato encaja en el sitio activo de la enzima.

Enzimas alostericas:

Estas enzimas además de tener su sitio activo también tienen un sitio alosterico.

En estas enzimas la forma de su sitio activo y la forma de su sustrato no es la misma, así que su sustrato no pueden embonar en su sitio activo, lo que ocurre es que llega otro sustrato a su sitio alosterico o de regulación y encaja esto hace que se active su sitio activo y tome la forma de su sustrato original. (imagenes adjuntas)

Después de esto vimos los “factores que afectan la acción enzimática” estos son:

*temperatura: cada enzima tiene su temperatura optima, esto quiere decir la temperatura donde la enzima trabaja mejor. Por ejemplo una enzima la cual su temperatura optima sea 10 grados, cuando esta enzima se encuentre a una temperatura de 3 grados no estará trabajando, pero en cambio si se le va aumentando de temperatura esta enzima empezara a trabajar mejor hasta que llegue a 10 grados esta enzima estará en su temperatura optima, pero si sigue aumentado la temperatura otra vez dejara de funcionar, pero si se le mantiene en su temperatura optima constantemente esta enzima seguirá trabajando bien.

*pH: este factor va a actuar igual que el anterior solo que en este caso se le llama pH óptimo.

*concentración de sustrato: este factor es un poco diferente a los anteriores, en este caso esta la enzima entonces a esta enzima se le esta agregando sustrato y empieza a trabajar a una velocidad optima, pero llega un momento es que la enzima ya no puede recibir mas sustrato a este punto se le llama punto de saturación en este punto si la enzima no deja de recibir sustrato no dejara de trabajar.

Y eso es todo lo que vimos

Veronica Hernandez

viernes, 10 de septiembre de 2010

Martes 7 de septiembre, 2010

Se paso la lista y se repaso la ultima clase como se es de costumbre en la materia solo que hoy hubo una gran diferencia se le olvido al maestro en el ultimo tema mencionarnos algo sobre los tipos de hoja B
  • Paralelas: cuando la cadena de aminoácidos corre ala misma dirección.
  • Antiparalelas: cuando la cadena de aminoácidos corre a lo contrario.
Ahora si se entro en el tema del día y empezamos con:

PUENTE DE DISULFURO: es un tipo de enlace especial en proteínas, covalente entre 2 aminoácidos específicos.
  • CISTEINA
  • METIONINA
El grupo sulfhidrilo, reacciona como ácido es reactivo queda un enlace libre y reacciona con otra cosa, libera hidrógeno para reaccionar.
Los dos grupos sulfhidritos liberan el hidrógeno estos 2 se juntan para formar una estructura de 2 cisteinas y un puente de disulfuro, en casi toda estructura hay puentes de disulfuro.
Entre mas cisteinas tenga en una proteína mas puentes de disulfuro va ver y este sera mas fuerte de su estructura terciaria.

ESTRUCTURA CUATERNARIA.

Unión de varias estructuras terciarias, se llaman así cuando, 2 o mas proteínas se ven formando un componente mas grande, varios de ellos están unidos por puentes de disulfuro.

  • CUATERNARIA: varias estructuras terciarias unidos por puentes de disulfuro.
  • Función: es especial entre los 4 la función de ellos pero diferente para cada uno, y ya juntos realizan su función especifica pero en equipo.
  • SUBUNIDADES: son completamente iguales sus estructuras terciarias.
  • PROTOMEROS: son diferentes sus estructuras cuaternarias.
  • OLIGOMERO: toda la estructura en conjunto.
  • DESNATURALIZACIÓN: el principal es el calor que desace los enlaces de la proteína, la desnaturalizacion es una modificación o alteración dela estructura terciaria.
  • TEMPERATURA: factor común para desnaturalizar.
  • IRREVERSIBLE: no vuelve a su estado.
  • REVERSIBLE: vuelve a su estado normal
ENZIMAS


* PROTEÍNAS:
* CATALIZADOR BIOLÓGICO: mejora una reacción mas no acelera, o mas bien dicho OPTIMA REACCIONES QUÍMICAS.
*DISMINUYEN su energía de activación.

La enzima facilita el uso de energía y disminuirla se conoce también como economía celular.

* Para que una proteína se una con un ligando tiene que tener muchos enlaces débiles.
* Por su cantidad
* Cada enzima tiene un sustrato definido.
* Sustrato: molécula sobre la cual va ser su función la enzima.
* La enzima tiene un sustrato definido.
* Sitio activo: cuando el sustrato se va embonar en ese espacio.
* La enzima embona con el sustrato.
* La proteína embona con el ligando.
* El sitio activo es el espacio entre cada uno de ellos.



Estos fueron los temas del día de hoy martes, así como aclaraciones de la fotonovela.
Carmen Flores

martes, 7 de septiembre de 2010

Jueves 2 de septiembre, 2010

En la clase de hoy, el tema impartido fue estructuras proteicas, en la clase anterior se había dado una introducción y ahora corresponde su continuación.

Respecto a estructuras proteicas, sabemos que estas corresponden a los diferentes enfoques para analizar una proteína, en donde la organización de estas es muy compleja, razón por la cual resulta conveniente describirla considerando distintos niveles de organización:

Primaria-secundaria-terciaria-cuaternaria.


La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados. La conformación espacial de una proteína se analiza en términos de estructura secundaria y estructura terciaria.


Estructura primaria:


Corresponde a la estructura básica de la proteína, la cual define en gran medida, las propiedades de los niveles de organización superiores. Esta es simplemente el orden de sus aminoácidos y por convención el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxilo final.


Estructura secundaria:


Corresponde a la forma en que se agruparan pequeñas regiones de aminoácidos; es la que adopta espacialmente. Depende enormemente de la estructura primaria.
Existen ciertas estructuras repetitivas encontradas en las proteínas que permiten clasificarlas en dos tipos: hélice alfa y lámina beta, siendo estas; las combinaciones mas comunes, las dos dependen altamente de puentes de H, además de la cantidad de agua existente en el entorno.


Cada cuatro aminoácidos se encontrará una interacción entre los grupos funcionales, esto es, entre el H del grupo amino y el O del carboxilo, así formando puentes de H.


En relación a la hélice beta, es otro tipo de estructura secundaria en la que existirán interacciones entre dos cadenas de manera continua las cuales establecen puentes de H.


Estructura terciaria:


Corresponde al volumen y forma espacial de una proteína, compuesta por hélices alfa y beta.


La estructura de una proteína se encuentra estabilizada por diferentes tipos de enlaces:


· Interacciones hidrófobas: Dependen de cuanta agua y cuantas regiones polares tenga una proteína y sus interacciones.

· Puentes de H: Definen la forma de la proteína, dependiendo de que tanto se atraen o se repelen.

· Enlaces covalentes: Son enlaces muy fuertes que le brindan una rigidez o solidez en regiones de la proteína en donde se haya establecido este enlace.

· Interacciones electroestáticas: Son las interacciones que se dan entre un acido y una base, enlaces iónicos.



Entonces, lo que le concede la estructura a una proteína depende de las interacciones y el número de hélices alfa y beta que contenga.


Posteriormente se dio por terminada la clase.

Marco Arce

Miercoles 1 de septiembre, 2010

El dia de hoy cuando el profesor termino de pasar lista, le toco a mi compañera Lidia poner las participaciones, despues el profesor empezo a preguntar lo que habiamos vista el dia anterior a mi no me pregunto nada de hech¿Quién, yo?. Despues de eso el profesor dijo que el tema del dia de hoy era Peptidos y proteinas.
Dijo que cuando 2 o mas aminoacidos se unen se les llama peptidos, ya que los aminoacidos se unen por medio de enlaces peptidicos.
Cuando 2 o mas aminoacidos se unen ya no se nombran aminoacidos si no residuos por que ya no son completamente aminoacido ya que cuando se unen pierden hidrogenos y oxigeno.(documento adjunto)
Tambien vimos los criterios para clasificar a los peptidos:
1.- Por tamaño.
Si tenemos de:
* 2 a 10 residuos se llaman oligopeptido
* 10 a 100 residuos se llaman polipeptido
* mas de 100 se llaman proteina

2.- Por su composicion quimica:
se dividen en:
* proteinas simples: formadas solo de aminoacidos, al hidrolizarlas obtenemos como producto solo aminoacidos.
* proteinas conjugadas: son aminoacidos mas otro componente (grupo prostetico). Por ejemplo la hemoglobina que aparte de tener sus aminoacidos tendran moleculas de hierro para transportar oxigeno.
Las conjugadas son: aminoacidos + grupo prostetico.

3.- Por su forma.
se dividen en:
* proteinas fibrosas: tienen forma lineal, alargada, tienen sus cadenas laterales hacia los lados y son no polares por lo tanto no son hidrosolubles. Ejemplo: keratina y colageno.
* proteinas globulares: sus aminoacidos interctuan y se acomodan. Sus cadenas laterales son polares y seran hidrosolubles. Ejemplo: hemoglobina, insulina y todas las que pasan por el torrente sanguineo.
* proteinas mixtas: son las que tienen zonas fibrosas y zonas globulares, estas proteinas no tienen caracteristicas en particular.

4.- Por su funcion.
estas son:
*enzimatica *receptor
*contractil *inmune
*estructural *hormonal
*transporte

enzimatica: son catalizadores biologicos, el 98% de las enzimas son de origen proteico. Generalemnte son globulares y mixtas.
contractil: son los musculos y flajelos celulares, generalmente son fibrosas.
estructural: se encuentran en los huesos, piel, cabello y en el citoesqueleto, generalemnte son fibrosas.
transporte: transportan moleculas a otros lugares y generalemnte son globulares.
receptor: se encuentran en la membrana celular, identifican moleculas o celulas que se acercan, generalmente son fibrosas y mixtas.
inmune: son todos los anticuerpos y son moleculas proteicas.
hormonal: estas proteinas se generan en una estructura y se van a actuar en otra, generalmente son globulares.

Despues de ver esto el siguiente tema fue estructuras proteicas, que son:
- primaria
- secundaria
- terciaria
- cuaternaria
La estructura secundaria siempre depende de la primaria, si cambia la estructura primaria cabia tambien cambiara la secundaria y como consecuencia tambien cambiara la terciaria. Las proteinas no siempre tendran estructura cuaternaria.
* estructura primaria: es solo la secuencia de los aminoacidos, ejemplo:
val-val-pro-phe
tyr-thr-val-pro

*estructura secundaria: es la secuencia o forma en que se van a acomodar en el espacio regiones de residuos.
las mas comunes son: helice alfa y hoja beta.
Y esto es todo lo que vimos el dia de hoy.Vuelvo enseguida

Veronica Hernandez

jueves, 2 de septiembre de 2010

Martes 31 de agosto, 2010

La clase de hoy comenzó con un breve repaso de la clase anterior con una serie de preguntas que el profe nos hiso.

Terminando el repaso el profe les dijo a Ernesto, Verónica y Lidia que jugaran disparejo para ver a quien le daba la lista para los puntos de las participaciones en clase. Verónica ganó.

Miramos un tema nuevo llamado ¨Curva de Titulación¨ que viene siendo un diagrama que representa la variación del pH de un aminoácido (nos ayuda a comprender la carga de los aminoácidos según su PH)

La curva de titulación de los aminoácidos viene siendo como para los humanos su huella digital, ya que esespecífica y única.

PI es punto Isoeléctrico, tiene las mismas cargas positivas y negativas, ósea que es neutro.

PK2 o PK básico es un punto intermedio ya que el 50% se encuentra en forma anión y el otro 50% zwitter

PK1 o PK acido es un punto intermedio, el 50% se encuentra en forma zwitter y el otro 50% catión

PK es el valor de PH en el cual la mitad de las moléculas se encuentran ionizadas

Cada aminoácido va tener un PI y dos PK

Al terminar el tema hicimos un mini rally sobre aminoácidos, el cual nos dio algunos beneficios para el examen parcial y también nos sirvió para bajar varios kilos ya que corrimos mucho.

Iris García

domingo, 29 de agosto de 2010

Jueves 26 de agosto, 2010

Bueno el dia de hoy despues de que el profesor tomara lista hizo un volado entre mi compañera blanca y no recuerdo quien mas para ver quien iba a poner los puntos esta clase y gano blanca. el profesor empezo a preguntar sobre que habiamos visto la clase anterior. Nos pregunto que cuales eran los aminoacidos acidos, los basicos, los polares y no polares, el profesor me pregunto un tipo de aminoacidos y respondi que los no polares¬¬ y siguio preguntando, despues tambien dije que lo no polares se unian por medio de las fuerzas de van der walls ¿Quién, yo? Despues nos dijo que el tema que ibamos a ver ese dia era Formas ionicas de los aminoacidos.
Empezo diciendo que la parte acida del aminoacido cede hidrogeno y la base recibe hidrogeno.
Tambien dijo que la Anfotera es cuando una molecula puede comportarse como acido y base al mismo tiempo (aminoacidos)
Ahora el pH tiene mucho que ver para el funcionamiento de los aminoacidos por ejemplo si el pH es de 1 quiere decir que hay muchos hidrogenos, entonces e grupo amino siempre tendra hidrogenos n sus valencias y el grupo acido que normalmente rechaza a los hidrogenos con este pH si tendra hidrogeno.
Si el pH es de 7 el aminoacido estara en su funcion normal.
Pero si el pH es de 12 habra pocos hidrogenos esto quiere decir que el grupo amino del aminoacido tendra pocos hodrogenos y el grupo acido no tendra ninguno.
Las diferentes formas ionicas de los aminoacidos son:
Cation: es cuando el aminoacido tiene mas hidrogeno ya que sera mas positivo, esto se da en un ambiente acido.
Anion: un aminoacdo en un pH basico estara en forma anionica, tendra menos hidrogeno y por lo tanto sera negativo.
Zwitterion: significa (ion hibrido) cambia de forma constantemente por medio de un hidrogeno del grupo amino al acido.
El profesor nos dio un ejemplo sobre esta ultima forma ionica que era de una sustancia demasiado toxica y la ponian en un recipiente, lo metian en una caja con un tipo de aparato que iba a ocasionar qe ese recipinte explotara en cualquier moemnto podria ser en unas horas, en tres dias o en años, entonces metieron a un gato en la caja y la cerraron, desde el momento en que cerraran la caja hasta que se volviera a abrir decian que en esa caja habia una gato muerto y un gato vivo hasta que no comprobaran que en realidad estuviera muerto o vivo.
Mientras esa caja este cerrada no puedes decir si el gato esta muerto o vivo ya que no estas alli observando si en realidad esta. Caundo el profesor dijo este ejemplo se me vino a la mente otro ejemplo muy parecido de que esta un cuarto cerrado sin absolutamente nadie adentro de el, y cuando alguien entra a ese cuarto se da cuenta de que un tornillo se callo, el que entro al cuarto se pregunto que si cuando el tornillo callo realmente hizo algun sonido al caer ya que no hubo nadie alli para presenciarlo, nadie puede decir si en verdad hubo algun sonido.
Bueno eso es lo que vimos el dia de hoy. Sonrisa
Veronica Hernandez

jueves, 26 de agosto de 2010

Martes 24 de agosto, 2010

Hoy lunes 23 de agosto terminamos de ver el tema de TERMODINÁMICA vimos conceptos nuevos:

ENTALPIA: La entalpia es el calor total de un cuerpo, en física se representa con la letra (H) mayúscula. De acuerdo con la entalpia existen dos tipos de reacciones las:

Endotérmicas: estas requieren calor para ser realizadas, se dice el “sistema adquiere energía del universo o sea que el universo pierde energía”.

H H

A+B C

Exotérmicas: estas pierden energía, se dice que “el universo gana energía del sistema o sea el sistema pierde energía”.

H H

A+B C

Otro concepto que vimos es la ENERGÍA LIBRE: la energía libre* para realizar un trabajo, se representa con la letra (G).

G G G G

A+B C A+BC

ENDERGONICA EXERGONICA

Se dice que cuando aumenta el trabajo se conoce como endergonica y cuando disminuye se llama exergonica. Para comprender un poco más el concepto de endergonica y exergonica el profe nos dio el ejemplo de una hamburguesa que al momento de consumirla es exergonica pero al momento de que nuestro organismo la está procesando se convierte en endergonica.

*cualquier átomo consta de una energía y se utiliza una parte para realizar un enlace, algún trabajo, etc.

Hasta aquí terminamos el tema de TERMODINÁMICA.

Hoy también vimos el tema de AMINOÁCIDOS pero antes de adentrarnos en el tema el maestro nos explicó lo que son biomoleculas que estas están hechas principalmente de carbono, forman seres vivos y que los seres vivos las producen. También nos habló un poco de proteínas ya que los aminoácidos son la principal característica de una proteína, ya que una proteína es un secuencia repetida de un aminoácido, esto lo podemos comparar con una pared la pared vendría siendo la proteína y los bloques que unidos hacen la pared serían los aminoácidos

Un polímero es una cadena larga de monómeros y los monómeros de las proteínas son los aminoácidos.

Un aminoácido es una molécula orgánica relativamente pequeña que consta de un grupo amino, grupo carboxilo unido por un grupo que a su vez están unidos a un radical o cadena lateral.

ESTRUCTURA FORMULA GENERAL.

Existen muchísimos aminoácidos diferentes, lo único que los diferencian uno de otro es el Radical o cadena lateral, a pesar de que existen muchos existen 20 aminoácidos importantes que se dividen en dos grupos:

Esenciales: se llaman así porque nuestro organismo no los genera por sí solo, los tenemos que consumir mediante los alimentos.

No esenciales: estos se genera solos en nuestro organismo.

El enlace peptídico es el que une a los aminoácidos. Se conoce como condensación al enlace peptídico que une su grupo amino de un aminoácido y el carboxilo del otro y liberan una molécula de agua, al contrario de estas se encuentra la hidrolisis que es una reacción que inserta una molécula de agua para romper el enlace peptídico.

HIDROLISIS CONDENSACIÓN

NOTAS.

*Todos los aminoácidos tienen un carbono quiral que como vimos en clases pasadas este sería un enantiomero y según su clasificación serian L D, los seres vivos solo utilizamos los L aminoácidos.

*Como la proteína es la unión de varios aminoácidos se podría decir que se clasifica el carbono con un alfa α, entonces la cadena seria:amino-alfa-carboxilo-amino-alfa-carboxilo…

*Los aminoácidos contienen una gran variedad de hidrógenos es por eso que lo relacionamos mucho con el PH, ya que si cambia el PH de donde se encuentre el aminoácido también cambiaría la función de este. Si un PH es bajo quiere decir que hay poco hidrogeno entonces este acepta hidrógenos, por lo contrario si el PH es alto, hay mucho hidrogeno entonces los cede.

*Existen 3 formas iónicas:

Catión

Anión

Zwitterion

Xochitl Hernandez

Miercoles 18 de agosto, 2010

En lo que compete a la clase de ahora, el tema tratar fue acerca de la termodinámica. Antes de iniciar el tema, el profesor realizo un breve repaso sobre la clase anterior, le otorgo a una compañera la lista a fin de que anotara las participaciones y una vez finalizada la revisión la clase precedente, se abordó el tema correspondiente al día de ahora, dando el concepto de dicho tema.

La termodinámica se define como la rama de la física que se encarga de estudiar la transferencia de energía, en rasgos más sencillos, es la ciencia que estudia el calor. Pero ¿cual es la diferencia entre calor y temperatura? La temperatura es la forma en que percibimos el movimiento de los átomos, en este caso, la temperatura es resultado de las vibraciones de los átomos, mientras que el calor, es energía en movimiento (energía en transito).

Sabemos que la termodinámica se basa en 4 postulados fundamentales, llamados principios de la termodinámica.

El primer principio trata sobre la conservación de la energía, en donde la energía no se crea ni se destruye, solo se transforma, dicho de otra manera, cambia de una forma a otra.

El primer principio relaciona el calor que uno entrega a un sistema con el trabajo que hace ese sistema:

E=Q-W

Según Einstein, el universo esta compuesto de materia, energía y calor, los cuales son constantes. Encontró una relación entre estos:

E=mc2

En donde E es la energía, m es la masa, y c2 es la velocidad de la luz elevada al cuadro.

Además, si no existiera energía, no existiría el universo.

El segundo principio trata de la entropía la cual se define como la unidad que mide el desorden de la materia.

La naturaleza siempre va a requerir de mucha entropía, a fin de llegar a un estado de equilibro, el estado de máxima entropía.

El tercer principio introduce que existe una temperatura tan baja que es inalcanzable, se le conoce como cero absoluto. Esta temperatura fue establecida por la escala de Kelvin, que corresponde a los -273 grados.

Este principio expresa que si se llega a esa temperatura, el mundo dejaría de existir, pero ¿porque?

Los átomos y moléculas se encuentran en constante movimiento y cambiando sus posiciones por lo que sus interacciones dependen de esas posiciones y debido al movimiento de las moléculas dentro de una estructura, estas poseen una energía cinética media y debido al cambio de posición que estas experimentan, poseen una energía potencial. Entonces, si se alcanza el cero absoluto, el movimiento de las moléculas cesa y la materia deja de existir, además; a esa temperatura la materia presenta propiedades inusuales, como por ejemplo la superconductividad. Al no existir movimiento en las moléculas no podrá existir la materia y por lo tanto negar la existencia de la materia conlleva a negar la materialidad del mundo en que vivimos.

El cuarto principio, se le conoce como el principio cero o equilibrio termodinámico, el cual nos dice que si tenemos dos cuerpos con diferente temperatura uno de otro, y los ponemos en contacto en un tiempo determinado, estos alcanzarán la misma temperatura.

Posterior a la teoría impartida por el docente, vimos un video, el cual básicamente hablaba sobre el segundo principio, el principio de la entropía y a lo largo del video, se daba respuesta a una interrogante, ¿por que el hielo no se calienta?

Al finalizar la clase, el profesor dejo precisamente como tarea, dar respuesta a esa interrogante.


Marco Arce

jueves, 19 de agosto de 2010

Martes 17 de agosto, 2010

Hoy 17 de agosto del 2010, el profesor entro puntualmente al salón, comenzando a pasar lista y posteriormente a preguntar algunos compañeros lo que vimos la clase pasada, donde se comento lo que se hizo la entonces última clase del jueves. Mis compañeros Juan Carlos, Ángeles, Priscila entre otros comentaron acerca del origrama que representaba un metano, sobre la polaridad del agua. Después el maestro comenzó con la clase e inicio con el tema de ISOMEROS para después relacionarlo con la tarea.

Nos menciono y explico lo siguiente:

Los Isómeros son moléculas con la misma fórmula condensada pero diferente desarrollo.

Según wikipedia los isómeros se dividen en dos en geométricos u ópticos y a su vez estos mismos tienen ramas, por ejemplo:

En los geométricos: Cis-trans

En los ópticos: están los estereoisómeros que a su vez estos se subdividen en enantiómeros y diasteroisómeros.

Los enantiómeros: son aquellas imágenes especulares y no superponibles. Por ejemplo: cuando uno mismo se ve en el espejo, al momento se superponer te das cuenta que tus órganos quedan al revés.

Y una característica de los enantiómeros es que se ocupa que un carbono sea quiral*.

* es una molécula que gira luz polarizada hacia la izquierda y a la derecha.

Los diasteroisómeros: en estos se va a invertir un C quiral. Y se necesitan por lo menos 2 C quirales.

Después el profesor nos puso varios ejercicios sobre enantiómeros y diasteroisómeros.

Silvia Rios

lunes, 16 de agosto de 2010

Jueves 12 de agosto, 2010

Miercoles 11 de agosto, 2010

Hoy comenzamos la clase con una platica del maestro acerca del tema de las cadenas que se envían por internet, que por cierto la mayoría de ellas son falsas. El maestro nos platico sobre una muy interesante acerca de una historia de una familia excepcional o mejor dicho una familia de esas que ya no hay, ósea, perfectas. Bueno, la cadena que al maestro le llego decía que aun niño por haber comido en un Carl’s Jr se infecto de SIDA. El punto al que el maestro llego fue de analizar ¿que es lo que se sabe del tema?, dimos varios puntos los cuales fueron:

1.- Es una enfermedad

2.- Es viral

3.- Es incurable

4.- Inmune (suprime)

5.- Transmisión –sexual

-sanguínea

-vía materna

Teniendo en cuenta lo que sabíamos del tema empezamos a sacar conclusiones del como si la historia del niño infectado habría podido ocurrir y como fue que pudo pasar.

La mayoría del grupo dijo que es algo realmente improbable que haya ocurrido. Primero se menciono la idea que tal ves un trabajador infectado con VIH+, se corto y el niño comió una hamburguesa con la sangre del hombre, cosa que no podría ser, en fin, en teoría el maestro nos dijo que siempre tenemos que analizar los textos, hacernos preguntas y no solamente creer siempre lo que se lee.

Comenzó la clase con la pregunta:

¿Qué es bioquímica? Es un parte de la ciencia que estudia la materia y las funciones de los seres vivos.

Después el maestro nos dijo: ¿que es vida? Nadie lo pudo responder con exactitud, pero obviamente sabemos que existe pero no hay una respuesta tal cual.

La ultima pregunta fue ¿que es un ser vivo?, planteada esta pregunta el maestro nos dijo que haríamos una dinámica e hizo tres grandes quipos.

El maestro apunto en el pizarrón las palabras; gato, cuaderno y virus, y asigno una palabra a cada equipo. Nos dijo que explicáramos todos los integrantes del equipo sin hablar y sin escribir si ¿el gato, cuaderno o el virus era un ser vivo?, y si la respuesta era si o no, el ¿Por qué? al primer equipo les toco el gato, ellos explicaron, obvio sin hablar ni escribir que el gato si era un ser vivo por que: nace, crece, se reproduce, muere, se alimenta y respira.

Estas últimas dos no fueron validas ya que las plantas, hongos, etc. no se ‘alimentan’ como un gato ni respiran pero están vivas. Paso el segundo equipo, pero ellos dijeron que el cuaderno no era un ser vivo por todo lo contrario del primero y por que no tienen secreciones. Al tercer equipo le toco el mas complicado: el virus, ellos dijeron que no era un ser vivo aunque hubo controversia ya que algunos integrantes no opinaban lo mismo. En fin el maestro muy sabiamente nos dijo como conclusión que:

1.- Todos los seres vivos responden al ambiente

2.- Todos son organizados

3.- Todos están hechos por células

Iris Montaño

jueves, 12 de agosto de 2010

Martes 10 de agosto, 2010

Este fue el primer día de bioquímica con el profesor Ariel, para empezar el es muy puntual llegué hoy como un minuto después lo bueno que alcancé el pase de lista!!!
El profesor empezó dándonos a todos nuestro contrato de trabajo como él lo llamó, que vendría siendo el programa y temario del semestre en su asignatura. También hizo pasar una hoja igual para que firmaramos de recibido.
Después comenzó a explicarnos cada uno de los pasos de éste, antes diciendo que nos relajaramos que no le gustaba que estuvieramos todos estresados que sí encargaba varias tareas y resúmenes diarios pero que la clase era para estar relajados; que sí es indispensable tener conocimientos básicos del semestre pasado pero que el trataba de hacer las cosas mas espontáneas para hacerlo mas fácil. Pero también dejó claro que teniamos que traer el celular en forma de vibrar, que si era importante podíamos salir pero sin pedirle permiso ya que se desconcentra y su respuesta es un ¨no¨, al igual también dijo que él era muy puntual y al dar el pase de lista ya no había retardos y mucho menos quitaba una falta el que llegó tarde puede pasar sin antes contar un chiste y se queda con la falta.
Luego ya siguió diciendo los porcentajes de su forma de evaluación 40% cada parcial , 15% entrega puntual de resumen y 10% entrega puntual de tareas el que lo entregué un día después bajará la calificación un 50%. también dejó claro que casi al final de cada parcial pedía un trabajo que vamos a entregar por medio de Facebook y que existe un 5% de participación en clase, ésta participación la tomará en cuneta el alumno que asigne el profesor en cada clase. El laboratorio se califica con otro 20% pero el no se mete con está calificación sería la docente encargada de las prácticas de laboratorio. Nos explicó que las tareas y resúmenes para ser contados como buenos tienen que ser entregados antes de las 11:59 de un día antes de la próxima clase.
Después hizo que la negociadora leyera un enunciado que decía que en entregas de trabajos no quería ver ¨plagio¨.
y pues que teníamos que contar con un 6 para poder pasar la materia, pero también teniendo un 80% de asistencia.
El maestro dijo que por lo regular el tomaba casi las dos horas de clase a veces menos pero que no se pasaba, que a veces nos va a encargar unas tareas medio raras pero tareas!!! o que nos va a sacar a hacer una actividad al aire libre.

Faltando una media hora para concluír nos puso hacer una actividad pidió a 5 voluntarios para que le hicieran las preguntas que quisieran y éstas fueron: que era lo mas vergonzoso que le había pasado, si había tenido un sueño erótico con alguna alumna, como había perdido su virginidad, de donde era originario y su estado civil. Al darnos sus respuestas entonces nos fotmó a nosotros en grupos de 3 para que nos custionaramos entre nosotros las mismas preguntas y despues dando nuestros nombre hacer públicas las repuestas de dos de ellas, y al final el profe logró aprenderse los nombre de todos los del grupo!!!!eheheh!!

Gabriela García

domingo, 8 de agosto de 2010

lunes, 19 de abril de 2010

Miercoles 14 de abril del 2010

Hoy la clase trató sobre esfingolípidos. El maestro nos explicó que los esfingolípidos son moléculas que tienen un aminoalcohol de cadena larga (las funciones del esfingolipido se van a definir con el aminoalcohol que tenga).
- En los animales a este aminoalcohol se le llama esfingosina.
- Tienen en su nucleo unido al aminoalcohol la ceramida.
- Tambien tienen acidos grasos.
La esfingomielina es parte esencial de la membrana y en el exterior de los axones de la membrana. Tiene una funcion muy importante en las neuronas, funcionando como aislante al formar la vaina de mielina (las celulas de Schwann producen la esfingomielina).
Las ceramidas son precursores de los glucolípidos.
Los glucolípidos son una unión de ceramida y azucar por medio de enlace glucosidico. No tienen fosfato.
Dependiendo del tipo de azucar que tengan, los glucolípidos se dividen en:
* Cerebrósidos: Son componentes de membrana del cerebro, su cabeza es un
monosacarido.
* Sulfátidos: Cuando los cerebrósidos se sulfatan reciben este nombre.
* Gangliósidos: Son moléculas que en lugar de monosacáridos tienen oligosacáridos.
Los oligosacáridos presentan residuos de ácido siálico. La nomenclatura de
los gangliósidos es muy compleja.Se encuentran principalmente en el tejido
nervioso y estan en la mayoria de los animales.
Isoprenoides.
Son moléculas que son repeticiones de una estructura que se le llama unidad de isopreno.
(una unidad de isopreno es un conjunto de 5 carbonos)
El isopentenilpirofosfato es la molécula a partir de la cual se forman los isoprenoides.
(se desprenden fosfatos para unir isoprenos)
Los isoprenoides se dividen en dos grupos:
- Terpenos. Son repeticiones de unidades de isoprenos.
Se clasifican dependiendo de el número de isoprenos que tengan:
Isoprenos Carbonos Ejemplo
Monoterpeno. (2) (10) Geraniol (aceites esenciales de las plantas con
olores especificos, aromaterapia)
Sesquiterpenos. (3) (15) Aceite de citronela.
Diterpeno. (4) (20) Intermediario en las sintesis de esteroides.
Triterpenos (6) (30)
Tetraterpenos. (8) (40) Carotenoides.
Politerpenos. (cientos de repet.) goma de caucho (3000 a 6000 unidades).
Terpenoides mixtos = terpenos + otras moléculas que no son isoprenoides.
- Esteroides son derivados de los triterpenos. En los vegetales se llaman esteroles.
* Colesterol
* Esteroles
* Glucósidos cardiacos.
Estos ultimos, al encontrarse en las plantas son toxicos para los animales. Tienen propiedades digitalicas (estimula a la contraccion del musculo cardiaco) y se usan para tratar insuficiencias cardiacas congenitas y pacientes que sufrieron infarto agudo al miocardio.

Martes 13 de abril del 2010

En la clase del día 13 de abril fue la clase después de unas vacaciones imprevistas. Lo primero que hicimos fue compartir nuestras experiencias sobre el terremoto, también vimos unos videos sobre el terremoto.

Una vez terminado de discutir esto comenzamos con la clase. Lo que hicimos fue seguir viendo el tema de lípidos.

Ahora vimos los tipos fosfogliceridos y de una manera breve los esfingolipidos.

Los fosfogliceridos están formados por una cadena de glicerol unido a dos ácidos grasos y un fosfato. El grupo fosfato puede estar unido a otra molécula que por lo regular casi siempre son alcoholes.

Lo que le da la diversidad y el nombre a un fosfoglicerido es lo que se une al fosfato.

Para dar el nombre primero se le agrega el sufijo fosfatidil que es toda la molécula sin el alcohol y luego se le agrega el nombre del alcohol.

Ejemplo la molécula de fosfatidilserina. Que se abrevia PS por que su nombre es muy largo.

La principal función de los fosfogliceridos es la de formar la membrana celular.

Ejemplo de las fosfogliceridos que forman la membrana celular son:

  • Fosfatidilserina. (PS)
  • Fosfatidilcolina. (PC)
  • Fosfatidiletanolamina. (PE)
  • Difosfatidilglicerol. (dPG )
  • Fosfatidilinositol. (PI)

El glicerol del fosfoglicerido esta constituido por tres carbonos, el grupo fosfato se encuentra unido al glicerol a nivel del en el extremo del tercer carbono.

En el carbono uno hay una cadena de ácidos grasos saturados y en el carbono dos esta la cadena de ácidos grasos insaturados.

En la membrana celular hay variedad de fosfolípidos, pero uno que tiene una importancia especial es el fosfatidilinositol (PI). Este sirve como señalizador en la membrana celular es el sistema que transmite una señal de célula a célula por medio de un sistema que se llama anclas de glucosilfosfatidilinositol (GPI).

Este se encuentra en la membrana celular. Este sistema esta compuesto por un fosfatidilinositol (PI), un fosfatidiletanolamina (PE) y un trimanosilglucosamina.

En el caso del ancla el alcohol que esta unido al fosfato es un inositol.

En el ancla de glucosilfosfatidil al inositol del PI esta unida la trimanosilglucosamina que esta constituida por tres monosacáridos de manosas y a este se le une el Fosfatidiletanolaina (PE). A su vez al PE se le va a unir una proteína.

El fosfoglicerido mas sencillo tiene unido como sustituyente una molécula de agua, que se considera alcohol porque tiene un OH y a esta molécula se le llama acido fosfatidico y sirve como precursor de todos los fosfogliceridos.
Diana Nava