Miercoles 8 de septiembre, 2010

Bueno el día de ayer que el profesor llego al salón, empezó a tomar lista, después de eso le dio la lista de participaciones a mi compañera Xochitl, y empezó a preguntar que era lo que habíamos visto la clase pasada y a mi me pregunte que como se le llamaba al conjunto de estructuras terciarias que forman la cuaternaria cuando son diferentes, me confundí asi que dije que eran los protomeros pero no, eran oligomeros pero de todos modos respondí , después ya que termino de preguntar se fijo en algo en su celular y dijo que iba a ir a actualizar no se que cosa a una parte donde hubiera internet y salió, después de cómo unos 3 o 4 minutos regreso y todos empezaron a gritar que contara un chiste y ya conto uno que no me acuerdo como iba .

Después de eso empezó a explicar sobre la clasificación enzimática, entonces las enzimas se clasifican en:

1.- Oxidorreductasas: regulan reacciones Redox (transferencia de electrones)

2.- Transferasas: transfieren radicales de moléculas hacia otras.

3.- Hidrolasas.- rompen enlaces, al añadir agua (hidrólisis)

4.- Liasas: rompen enlaces, pero sin utilizar agua.

5.- Ligasas.- unen moléculas.

6.- Isomerasas: producen isómeros.

Después de eso vimos lo que es una Holoenzima. Una Holoenzima es cuando una enzima esta formada de una parte proteica y otra parte no proteica.

- Parte proteica (Apoenzima)

Holoenzima

- Parte no proteica (Cofactor) *iones (MG, Fe,Cl)

*moleculas grandes

de transferencia de

electrones.

Después de eso vimos, “como funcionan las enzimas” y el profesor nos puso esta formula:

E + S ES E + P

E= enzima

S= sustrato

P= producto

Esta formula lo que nos quiere decir es que primero van a estar una enzima y un sustrato, después estos dos estarán juntos y después lo que resultara de esa unión dara lugar a un producto, pero la enzima se vuelve a utilizar y el producto sale. Este proceso puede ser reversible pero se ocuparía mas fuerza de la normal para poder hacerlo.

En la ecuación el ES quiere decir “estado de transición” este estado puede ser:

- Por modelo llave-cerradura

- Por enzimas alostericas.

Modelo llave-cerradura:

Este modelo ya lo habíamos visto es en donde esta la enzima con su sitio activo y también esta su sustrato, entonces el sustrato encaja en el sitio activo de la enzima.

Enzimas alostericas:

Estas enzimas además de tener su sitio activo también tienen un sitio alosterico.

En estas enzimas la forma de su sitio activo y la forma de su sustrato no es la misma, así que su sustrato no pueden embonar en su sitio activo, lo que ocurre es que llega otro sustrato a su sitio alosterico o de regulación y encaja esto hace que se active su sitio activo y tome la forma de su sustrato original. (imagenes adjuntas)

Después de esto vimos los “factores que afectan la acción enzimática” estos son:

*temperatura: cada enzima tiene su temperatura optima, esto quiere decir la temperatura donde la enzima trabaja mejor. Por ejemplo una enzima la cual su temperatura optima sea 10 grados, cuando esta enzima se encuentre a una temperatura de 3 grados no estará trabajando, pero en cambio si se le va aumentando de temperatura esta enzima empezara a trabajar mejor hasta que llegue a 10 grados esta enzima estará en su temperatura optima, pero si sigue aumentado la temperatura otra vez dejara de funcionar, pero si se le mantiene en su temperatura optima constantemente esta enzima seguirá trabajando bien.

*pH: este factor va a actuar igual que el anterior solo que en este caso se le llama pH óptimo.

*concentración de sustrato: este factor es un poco diferente a los anteriores, en este caso esta la enzima entonces a esta enzima se le esta agregando sustrato y empieza a trabajar a una velocidad optima, pero llega un momento es que la enzima ya no puede recibir mas sustrato a este punto se le llama punto de saturación en este punto si la enzima no deja de recibir sustrato no dejara de trabajar.

Y eso es todo lo que vimos

Veronica Hernandez

Martes 7 de septiembre, 2010

Se paso la lista y se repaso la ultima clase como se es de costumbre en la materia solo que hoy hubo una gran diferencia se le olvido al maestro en el ultimo tema mencionarnos algo sobre los tipos de hoja B

• Paralelas: cuando la cadena de aminoácidos corre ala misma dirección.
• Antiparalelas: cuando la cadena de aminoácidos corre a lo contrario.

Ahora si se entro en el tema del día y empezamos con:

PUENTE DE DISULFURO: es un tipo de enlace especial en proteínas, covalente entre 2 aminoácidos específicos.

• CISTEINA
• METIONINA

El grupo sulfhidrilo, reacciona como ácido es reactivo queda un enlace libre y reacciona con otra cosa, libera hidrógeno para reaccionar.

Los dos grupos sulfhidritos liberan el hidrógeno estos 2 se juntan para formar una estructura de 2 cisteinas y un puente de disulfuro, en casi toda estructura hay puentes de disulfuro.

Entre mas cisteinas tenga en una proteína mas puentes de disulfuro va ver y este sera mas fuerte de su estructura terciaria.

ESTRUCTURA CUATERNARIA.

Unión de varias estructuras terciarias, se llaman así cuando, 2 o mas proteínas se ven formando un componente mas grande, varios de ellos están unidos por puentes de disulfuro.

• CUATERNARIA: varias estructuras terciarias unidos por puentes de disulfuro.
• Función: es especial entre los 4 la función de ellos pero diferente para cada uno, y ya juntos realizan su función especifica pero en equipo.
• SUBUNIDADES: son completamente iguales sus estructuras terciarias.
• PROTOMEROS: son diferentes sus estructuras cuaternarias.
• OLIGOMERO: toda la estructura en conjunto.
• DESNATURALIZACIÓN: el principal es el calor que desace los enlaces de la proteína, la desnaturalizacion es una modificación o alteración dela estructura terciaria.
• TEMPERATURA: factor común para desnaturalizar.
• IRREVERSIBLE: no vuelve a su estado.
• REVERSIBLE: vuelve a su estado normal

ENZIMAS

* PROTEÍNAS:

* CATALIZADOR BIOLÓGICO: mejora una reacción mas no acelera, o mas bien dicho OPTIMA REACCIONES QUÍMICAS.

*DISMINUYEN su energía de activación.

La enzima facilita el uso de energía y disminuirla se conoce también como economía celular.

* Para que una proteína se una con un ligando tiene que tener muchos enlaces débiles.

* Por su cantidad

* Cada enzima tiene un sustrato definido.

* Sustrato: molécula sobre la cual va ser su función la enzima.

* La enzima tiene un sustrato definido.

* Sitio activo: cuando el sustrato se va embonar en ese espacio.

* La enzima embona con el sustrato.

* La proteína embona con el ligando.

* El sitio activo es el espacio entre cada uno de ellos.

Estos fueron los temas del día de hoy martes, así como aclaraciones de la fotonovela.

Carmen Flores

Jueves 2 de septiembre, 2010

En la clase de hoy, el tema impartido fue estructuras proteicas, en la clase anterior se había dado una introducción y ahora corresponde su continuación.

Respecto a estructuras proteicas, sabemos que estas corresponden a los diferentes enfoques para analizar una proteína, en donde la organización de estas es muy compleja, razón por la cual resulta conveniente describirla considerando distintos niveles de organización:

Primaria-secundaria-terciaria-cuaternaria.

La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados. La conformación espacial de una proteína se analiza en términos de estructura secundaria y estructura terciaria.


Estructura primaria:


Corresponde a la estructura básica de la proteína, la cual define en gran medida, las propiedades de los niveles de organización superiores. Esta es simplemente el orden de sus aminoácidos y por convención el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxilo final.


Estructura secundaria:


Corresponde a la forma en que se agruparan pequeñas regiones de aminoácidos; es la que adopta espacialmente. Depende enormemente de la estructura primaria.
Existen ciertas estructuras repetitivas encontradas en las proteínas que permiten clasificarlas en dos tipos: hélice alfa y lámina beta, siendo estas; las combinaciones mas comunes, las dos dependen altamente de puentes de H, además de la cantidad de agua existente en el entorno.


Cada cuatro aminoácidos se encontrará una interacción entre los grupos funcionales, esto es, entre el H del grupo amino y el O del carboxilo, así formando puentes de H.


En relación a la hélice beta, es otro tipo de estructura secundaria en la que existirán interacciones entre dos cadenas de manera continua las cuales establecen puentes de H.


Estructura terciaria:


Corresponde al volumen y forma espacial de una proteína, compuesta por hélices alfa y beta.


La estructura de una proteína se encuentra estabilizada por diferentes tipos de enlaces:

· Interacciones hidrófobas: Dependen de cuanta agua y cuantas regiones polares tenga una proteína y sus interacciones.

· Puentes de H: Definen la forma de la proteína, dependiendo de que tanto se atraen o se repelen.

· Enlaces covalentes: Son enlaces muy fuertes que le brindan una rigidez o solidez en regiones de la proteína en donde se haya establecido este enlace.

· Interacciones electroestáticas: Son las interacciones que se dan entre un acido y una base, enlaces iónicos.

Entonces, lo que le concede la estructura a una proteína depende de las interacciones y el número de hélices alfa y beta que contenga.


Posteriormente se dio por terminada la clase.

Marco Arce

Miercoles 1 de septiembre, 2010

El dia de hoy cuando el profesor termino de pasar lista, le toco a mi compañera Lidia poner las participaciones, despues el profesor empezo a preguntar lo que habiamos vista el dia anterior a mi no me pregunto nada de hech. Despues de eso el profesor dijo que el tema del dia de hoy era Peptidos y proteinas.
Dijo que cuando 2 o mas aminoacidos se unen se les llama peptidos, ya que los aminoacidos se unen por medio de enlaces peptidicos.
Cuando 2 o mas aminoacidos se unen ya no se nombran aminoacidos si no residuos por que ya no son completamente aminoacido ya que cuando se unen pierden hidrogenos y oxigeno.(documento adjunto)
Tambien vimos los criterios para clasificar a los peptidos:
1.- Por tamaño.
Si tenemos de:
* 2 a 10 residuos se llaman oligopeptido
* 10 a 100 residuos se llaman polipeptido
* mas de 100 se llaman proteina

2.- Por su composicion quimica:
se dividen en:
* proteinas simples: formadas solo de aminoacidos, al hidrolizarlas obtenemos como producto solo aminoacidos.
* proteinas conjugadas: son aminoacidos mas otro componente (grupo prostetico). Por ejemplo la hemoglobina que aparte de tener sus aminoacidos tendran moleculas de hierro para transportar oxigeno.
Las conjugadas son: aminoacidos + grupo prostetico.

3.- Por su forma.
se dividen en:
* proteinas fibrosas: tienen forma lineal, alargada, tienen sus cadenas laterales hacia los lados y son no polares por lo tanto no son hidrosolubles. Ejemplo: keratina y colageno.
* proteinas globulares: sus aminoacidos interctuan y se acomodan. Sus cadenas laterales son polares y seran hidrosolubles. Ejemplo: hemoglobina, insulina y todas las que pasan por el torrente sanguineo.
* proteinas mixtas: son las que tienen zonas fibrosas y zonas globulares, estas proteinas no tienen caracteristicas en particular.

4.- Por su funcion.
estas son:
*enzimatica *receptor
*contractil *inmune
*estructural *hormonal
*transporte

enzimatica: son catalizadores biologicos, el 98% de las enzimas son de origen proteico. Generalemnte son globulares y mixtas.
contractil: son los musculos y flajelos celulares, generalmente son fibrosas.
estructural: se encuentran en los huesos, piel, cabello y en el citoesqueleto, generalemnte son fibrosas.
transporte: transportan moleculas a otros lugares y generalemnte son globulares.
receptor: se encuentran en la membrana celular, identifican moleculas o celulas que se acercan, generalmente son fibrosas y mixtas.
inmune: son todos los anticuerpos y son moleculas proteicas.
hormonal: estas proteinas se generan en una estructura y se van a actuar en otra, generalmente son globulares.

Despues de ver esto el siguiente tema fue estructuras proteicas, que son:
- primaria
- secundaria
- terciaria
- cuaternaria
La estructura secundaria siempre depende de la primaria, si cambia la estructura primaria cabia tambien cambiara la secundaria y como consecuencia tambien cambiara la terciaria. Las proteinas no siempre tendran estructura cuaternaria.
* estructura primaria: es solo la secuencia de los aminoacidos, ejemplo:
val-val-pro-phe
tyr-thr-val-pro

*estructura secundaria: es la secuencia o forma en que se van a acomodar en el espacio regiones de residuos.
las mas comunes son: helice alfa y hoja beta.
Y esto es todo lo que vimos el dia de hoy.

Veronica Hernandez

Martes 31 de agosto, 2010

La clase de hoy comenzó con un breve repaso de la clase anterior con una serie de preguntas que el profe nos hiso.

Terminando el repaso el profe les dijo a Ernesto, Verónica y Lidia que jugaran disparejo para ver a quien le daba la lista para los puntos de las participaciones en clase. Verónica ganó.

Miramos un tema nuevo llamado ¨Curva de Titulación¨ que viene siendo un diagrama que representa la variación del pH de un aminoácido (nos ayuda a comprender la carga de los aminoácidos según su PH)

La curva de titulación de los aminoácidos viene siendo como para los humanos su huella digital, ya que esespecífica y única.

PI es punto Isoeléctrico, tiene las mismas cargas positivas y negativas, ósea que es neutro.

PK2 o PK básico es un punto intermedio ya que el 50% se encuentra en forma anión y el otro 50% zwitter

PK1 o PK acido es un punto intermedio, el 50% se encuentra en forma zwitter y el otro 50% catión

PK es el valor de PH en el cual la mitad de las moléculas se encuentran ionizadas

Cada aminoácido va tener un PI y dos PK

Al terminar el tema hicimos un mini rally sobre aminoácidos, el cual nos dio algunos beneficios para el examen parcial y también nos sirvió para bajar varios kilos ya que corrimos mucho.

Iris García