Hoy comenzamos la clase viendo aminoácidos, y recordamos que un aminoácido es aquella molécula formada por un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH). Los aminoácidos tienen H+ en su estructura y por ello son susceptibles a cambios en el pH (el H+ determina que tan acido o alcalino es un compuesto).
Todos los aminoácidos tienen un valor muy especifico de pH, por ello si conocemos el valor de pH de un aminoácidos sabremos de cual estamos hablando. El maestro nos puso un cuadro graficando los valores de pH que puede tener el hidróxido de sodio. El NaOH al tener valor de 1 en pH (pH bajo) es acido y se encuentra en forma catiónica (positivamente), al tener valor de 7 pH esta en su punto isoeléctrico. El valor del pH en que todas las moléculas de un aminoácido se encuentran en zwitterion se le llama punto isoeléctrico (PI). Al tener valor de 14 pH se encuentra en su forma totalmente aniónica (pH alto) es básico y se encuentra en forma negativa.
El hidróxido de sodio es una base fuerte. La curva de titulación se utiliza para saber de que aminoácido se trata y se realiza por medio de un diagrama representando la variación del pH (el cuadro que el maestro explicó en el pizarrón).
El PK (potencial de ionización), es el valor del pH en el cual la mitad de las moléculas se encuentran en forma ionizada y la otra mitad se encuentran en forma zwitterion. El punto intermedio de un aminoácido entre su pH catiónico y su punto isoeléctrico se le denomina PK1 (PK acido), porque tiene la mitad de moléculas cargadas positivamente y la otra mitad esta en zwitterion. Y el punto intermedio del aminoácido entre su punto isoeléctrico y su pH aniónico se le llama PK2 (PK base) ya que la mitad de sus moléculas son negativas y la otra mitad están en zwitterion. Un aminoácido siempre estará cerca de ser neutro cuando esta en zwitterion. Cada aminoácido tiene 2 PK.
Ya comprendido el tema, seguimos con las proteínas y péptidos. Los péptidos son cadenas de aminoácidos cortas, y se dividen enoligopéptidos y polipéptidos. Los oligopéptidos son aquellos cuyo tamaño consta de 2 a 10 aminoácidos. Los polipéptidos son aquellos que su tamaño oscila entre los 10 y 100 aminoácidos. Una proteína esta formada por más de 100 aminoácidos. El maestro puso en el pizarrón dos proteínas unidas por enlace peptídico. Un enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro aminoácido. Un extremo de esta nueva proteína debe tener C-Terminal (extremo carboxilo) y el otro extremo debe ser N- Terminal (extremo amino). Los péptidos también son anfóteros (puede reaccionar como acido o base), así como los aminoácidos y proteínas.
Para separar un péptido es necesario tener mucha agua y muchos H+ y así poder romper los enlaces. La hidrólisis es romper enlaces por medio de agua, usando como disolvente el agua.
Es muy importante la secuencia de las proteínas, ya que si una cambia podría tener graves consecuencias en la formación del feto (por dar un ejemplo). El maestro nos explicó que a las mujeres embarazadas no se les saca radiografías por no dañar al feto, ya que es tan pequeño que las radiaciones podrían afectarlo de algún modo. Nos explicaba que la anemia falciforme se da por la variación de tan solo una letra en los nucleótidos y afecta totalmente a la hemoglobina (proteína que forma parte de los glóbulos rojos) todo esto provoca que los eritrocitos se degeneren y los niños nazcan con esta patología. La anemia falciforme provoca hinchazón y dolor en las extremidades.
Las proteínas en cuanto a su composición química se dividen en: proteínas simples y proteínas conjugadas. Las proteínas simples son aquellas que están compuestas solamente por aminoácidos. Las proteínas conjugadas son aquellas que además de tener aminoácidos tienen un grupo prostético (es un componente que no es aminoácido y se haya unido a la molécula así como los aminoácidos pero en menor cantidad).
Las proteínas según su forma se dividen en: fibrosas, globulares y mixtas.
Las fibrosas son aquellas que están dispuestas en forma lineal y que son hidrofóbicas (insolubles en agua). Ejemplos: miosina, actina, queratina y colágeno.
Las globulares son de estructura cerrada lo que les permite encerrar a sus radicales y así poder ser hidrófilas o hidrosolubles. Ejemplo: hormonas y anticuerpos.
Las mixtas son aquellas que tienen regiones lineales y cerradas. De este tipo de proteínas no vimos ejemplos, pero el maestro dijo que investigaría algunos para comprender mejor este tipo de proteína.
Algunas de las funciones de las proteínas son:
· Enzimas: actúan como catalizadores del organismo.
· Hormonas: realizan funciones como intervenir en la comunicación celular y realizan diversas funciones reguladoras del organismo.
· Transporte: la hemoglobina.
· Inmunologia: Detienen a bacterias defendiendo al organismo.
· Receptores: Receptores de membrana para abrir o cerrar canales.
· Contráctiles: la actina y la miosina son proteínas que permiten el movimiento de las células.
· Conectivo: apoyo mecánico, para soportar los tejidos de alrededor.
Ceila Alva
No hay comentarios:
Publicar un comentario