Jueves 18 de marzo del 2010

La clase del dia 18 de marzo vimos el tema de glucoconjugados.

Son polisacaridos en los que un carbohidrato esta unido a una proteina por medio de un enlace covalente.

Hay dos tipos especiales de glucoconjugados que estan clasificados por las proporciones de carbohidratos y proteinas que contiene.

• Proteoglucanos
• Glucoproteinas.

PROTEOGLUCANOS:

Los proteoglucanos tiene un 95% de carbohidratos unidos a una proteina central por medio de enlaces glucosidicos.

Todos los proteoglucanos tiene una cantidad enorme de carbohidratos pero entre todos los carbohidratos hay dentro al menos una molecula de Glucosaminoglucano.

La diversidad de proteooglucanos esta dada por la cantidad de proteinas centrales que tenga y el tamaño de las moleculas de carbohidratos que contenga.

Unos ejemplos de proteoglucanos son:

• Sindecanos: tienen un papel importante en la modulación de la señalización celular durante el desarrollo embrionaros.
• Agrecano: este tiene un papel importante en los cartilagos, ayudando a soportar las fuerzas de compresion del cartilago.

GLUCOPROTEINAS:

La parte de carbohidratos osila entre el 1 y el 85% y lo demas es de proteinas.

Las uniones entre carbohidratos y proteinas ocurre atravez de enlaces glucosidicos O y N. significa que se unen por medio de un Oxigeno o un Nitrogeno.

Si el enlace ya sea N u O se da por medio de una asparginina se le llama glucoproteina ligado a la asparagina.Y cuando este enlace se da por medio de serina o treonina se le llama glucoproteina tipo mucina.

Las glucoproteinas tiene funciones muy variadas de las que pueden destacar la enzimatica, estructural, inmune, hormonal, etc.

En los seres humanos las glucoproteinas son lipidicas o glucoproteinas. Como ejemplo:

La gonadotropina corionica se utiliza como farmaco para inducir la ovulacion. Su funcion en el embrio es evitar la desintegracion del cuerpo luteo en el ovario y con esto mantener la produccion de progesterona.

La hormona Foliculoestimulante esta estimula la maduracion de las celulas germinales.

La Leucina es un aminoacido esencial que se utiliza para sintetizar proteinas.

Diana Nava

Martes 16 de marzo del 2010

En la clase del dia 16 de marzo continuamos viendo el tema de los carbohidratos.

lo que vimos el dia de hoy fue la glucosilacion.

La glucosilacion empieza cuando termina el hemiacetal. Esta se utiliza para adicionar al hemiacetal un glucido.

El monosacarido que se va a adherir al hemicetal se une en el hidrixilo que queda libre del hemiacetal.

El enlace glucosidico reacciona con el OH del monosacarido y el OH del hemiacetal que se van unir, liberando una molecula de agua. Al final del proceso ambos monosacáridos quedarán unidos por un oxígeno

Cuando se forma el hemicetal este toma un forma ciclica ubicando sus OH arriba o abajo. Cuando el OH libre donde se va hacer el enlace con otro monosacarido se encuentra arriba se dice que es un enlace alfa pero si esta abajo es un enlace beta.

El enlace glucosidico es el enlace que se da entre los OH de un monosacarido y un alcohol. Siempre lo que esta uniendo es el O.

Cuando hay dos monosacridos unidos por enlace glucosidico a esta nueva molecula que se forma se le llama Glucosido. Los glucosidos son muy susceptibles a la hidrilisis.

Dependiendo de la forma del monosacarido alfa o beta tambien se le incluye al glucosido el nombre de alfa o beta.

Cuando tenemos forma beta del glucosido este puede reaccionar con otra molecula con un grupo OH libre.

Siempre los enlaces son Carbono con Carbono por medio de un O pero no siempre con el mismo Carbono.

Una vez terminado este tema continuamos con otra actividad.

Hicimos una dinamica muy comica. La dinamica era la de el telefono descompuesto, a 3 compañeras que estaban en las orillas del salon se les dio un ejemplo de un disacarido el cual tenian que investigar, una vez que tuvieran bien claro porque monosacaridos estaba formado, cual era su enlace y donde se encontraba, tenian que pasar esta informacion al compañero de adelante o al de atrás y este asu vez a su siguiente compañero y asi sucesivamente hasta que llegara al ultimo compañero del salon y este expresaba la informacion que le habian dicho. Fue muy divertida porque al final nos dabamos cuenta que la informacio se pasa muy mal de persona a persona y que a veces cambia.

Las 3 disacaridos que investigamos fueron:

Lactosa: es un disacarido formado por la union de una glucosa y una galactosa, su enlace es beta 1-4 y se encuentra en la leche por tanto en las glandulas mamarias de los mamiferos.

Maltosa:es un disacarido formado por dos unidades de glucosa con un enlace alfa 1-4.

Esta tambien es llamada azucar de malta y se encuentra principalmente en los granos de cebada germinados. Este es un azucar reductor.

Celobiosa: es un disacarido formado por dos glucosas con un enlace beta 1-4. sirve como reserva de energía en las plantas y es producto de la fotosintesis.

Diana Nava

Jueves 11 de marzo del 2010

La clase anterior vimos los que son los carbohidratos, sus funciones, estructuras y tipos de ellos. Pero ¿cómo es que influyen en nuestro cuerpo?

Los carbohidratos más importantes biológicamente

Los carbohidratos más importantes biológicamente en el organismo son los siguientes:

· Glucosa

· Fructosa

· Galactosa

La glucosa:

En la más importante fuente de energía del cuerpo humano ya que es el combustible celular y se presenta con mayor frecuencia en células con pocas mitocondrias. En la alimentación la podemos encontrar en los almidones. Su fórmula es: C6 H12 O6 y es una aldosa.

Fructosa:

Es el azúcar presente en todas las frutas, en las plantas tiene la función de hacer atractivos y apetecibles a los frutos, también es utilizado en la industria como endulzante artificial y en el cuerpo humano cumple una función importante llevada a cabo en el sistema reproductor masculino donde en la vesículas seminales esta fructosa le dará al espermatozoide la energía que requiere para llevar a cabo su principal función, fecundar al ovulo. Su fórmula es: C5 H12 O6 y es una cetosa.

Relacionado con la galactosa se vio el concepto de Galactosemia:

La galactosemia:

Es una enfermedad con origen hereditario donde la enzima encargada de digerir la galactosa no se produce. En un paciente que no sabe que tiene esta anomalía se pueden presentar daños hepáticos ya que la galactosa, glucosa 1 fosfato y la lactosa se acumulan y no hay una enzima para su degradación.

Tratamiento:

Por lo general a dichas personas con esta enfermedad se les prohíbe de por vida el consumo de cualquier tipo de leche o derivados de ella en su dieta alimentaria. En el caso de los lactantes se le puede proporcionar formulas a base de soya o leches maternizadas libres de lactosa.

Alina Ruiz

Martes 9 de marzo del 2010

Después de la entrega de nuestros exámenes y calificaciones del primer parcial se continúo con el temario.

Dentro de las biomoléculas vimos que hay 4 principales: Las proteína, los carbohidratos, lípidos y ácidos nucleídos. El día de hoy se empezó el tema de los carbohidratos.

Carbohidratos

Los carbohidratos o también llamados glúcidos son una de las principales fuentes de energía del organismo al igual que los lípidos, la diferencia entre estos es que los carbohidratos son aquella energía que se gasta al momento de llevar a cabo un trabajo (fuente de energía de corto plazo) y puede reponerse al terminar una acción por ejemplo: al realizar un ejercicio aeróbico se necesita de energía, dicha energía la brindan los carbohidratos y cuando se termina la acción dichos carbohidratos pueden ser recuperados mediante la ingesta. Estos carbohidratos son llamados carbohidratos simples por su estructura poco compleja se consumen fácilmente en el cuerpo.

En los lípidos es aquella energía que tenemos como reserva y dura más en el organismo, se podría decir que son un almacén de energía para el cuerpo.

Funciones de los carbohidratos

Son de gran importancia aparte de ser la principal fuente de energía, los carbohidratos se pueden encontrar como uno de los componentes de la pared celular que es la celulosa (en la célula vegetal). También otra función de los carbohidratos es la de señalización y la del glucidoma. El glucidoma es el contenido completo de una secuencia de carbohidratos de un organismo donde se puede llevar información. Por ejemplo: el genoma humano aplicado en carbohidratos.

Así como las proteínas se mencionó que los carbohidratos también tienen monómeros que conforman su polímero. En las proteínas esos monómeros eran los aminoácidos y en los carbohidratos son llamados monosacáridos (o azucares simples).

Clasificación

Los carbohidratos se clasifican según la cantidad de monómeros para recibir su nombre:

Disacáridos: son aquellos carbohidratos que poseen 2 monosacáridos.

Oligosacáridos: Los que poseen de 3 a 10 monosacáridos.

Polisacáridos: Los que tienen de 11 a más monosacáridos.

Todos los monosacáridos tienen un grupo aldehído y cetona, con muchos grupos hidroxilo tantos como sus carbonos se lo permitan por lo general es un grupo carboxilo por cada carbono.

Cuando un carbohidrato tiene un grupo funcional aldehído se le llama aldosas y cuando es del grupo funcional de la cetona se le llama cetosas.

En las aldosas el grupo aldehído siempre está en la primero molécula de carbono y en la cetosa el grupo cetona se encuentra siempre en el segundo átomo de carbono.

Su formación química consiste en C (carbono), H (Hidrogeno) y O (oxigeno).

Los carbohidratos también se clasifican según el número de átomos de carbono de poseen, en:

· Con 3 átomos de carbono: triosas

· Con 4 átomos de carbono: tetrosas

· Con 5 átomos de carbono: pentosas

· Con 6 átomos de carbono: hexosas

La mayoría de los carbohidratos activos en el cuerpo son pentosas y hexosas.

Algunos ejemplos:

Gliceraldehido: Es una de la aldosas más simples

Dihidroxicetona: La cetona más simple.

Dentro de esta clase se hablo también sobre como la isomería influye en los carbohidratos ya que en los monosacáridos se puede presentar la isomería óptica por ejemplo cuando una aldosa es isómero de una cetosa.

Estructuras de los carbohidratos

También se hablo sobre los monosacáridos de 4 carbonos donde el primer carbono posicionado en forma vertical será siempre el más oxidado, y dichas estructuras lineales se llama “estructura de Fischer”. También se mencionó otra estructura la cual será vista más delante de la clase.

Y así se dio por terminada la clase del día de hoy.

Alina Ruiz

Martes 2 de marzo del 2010

La clase comenzó muy bien cuando llego el maestro estábamos en una platica muy interesante. El maestro no dio 15 minutos para terminar la plática. Luego de intentar varias veces callarnos, por fin lo logro y comenzamos con la clase.

Seguimos con el tema de las enzimas.

Comenzamos con conceptos.

Un sustrato es la molécula en la cual va ejercer acción una enzima. Es el blanco de acción a donde va a llegar y actuar.

Una enzima siempre va actuar con el mismo sustrato. La relación enzima-sustrato va hacer formada por la carga o por la forma.

Hay una punto en el que la enzima se une al sustrato para catalizarlo a este punto de le llama sitio activo.

La mayoría de las enzimas tiene un origen solamente proteico pero a otra clase de enzimas que no solamente tienen un origen proteico si no también tiene un sitio no proteica a este tipo de enzimas se les llama Holoenzimas.

Las dos partes por las que están formadas las holoenzimas tienen nombre. A la parte proteica se le llama Apoenzima y a la parte no proteica se le llama Cofactor.

Los cofactores existen en dos tipos:

• Iones metálicos (Mg, Ca+, K+)
• Moléculas orgánicas. (NAD, NADH, etc.)

Las enzimas no se consumen, y tampoco se desgastan y pueden ser muy eficaces en cantidades pequeñas.

Una vez vistos los conceptos pasamos a la clasificación de las enzimas.

Las enzimas se dividen dependiendo de su acción en seis grupos:

1.- Oxidorreductasa: estas van a catalizar reacciones en las que se transfieren electrones, las reacciones llamadas REDOX. Esta transferencia se produce entre un conjunto de elementos químicos, uno oxidante y uno reductor (una forma reducida y una forma oxidada respectivamente).

2.- Transferasa: es la transferencia de grupos radicales de una molécula a otra.

3.- Hidrolasa: son las que hidrolizan moléculas. Lo que significa que adicionan agua para romper enlaces.

4.- Liasas: también rompen enlaces pero sin adicionar agua por lo cual generan muchos enlaces dobles como producto.

5.- Isomerasa: modifican moléculas produciendo isómeros.

6.- Ligasas.- unen moléculas utilizando energía proveniente del ATP.

Cada molécula puede tener un nombre o una serie de números para identificar para que sirven.

Las enzimas que se clasifican por número tienen una serie de cuatro números basados en las reacciones químicas que realizan.

El primer numero te dice que es lo que hará la enzimas, el segundo te da la subclase, el tercero y el cuarto te dicen quien recibe la molécula, solo que el tercero es mas general que el cuarto porque es te dice quien va a recibir el fosfato.

Una vez vista la clasificación pasamos a ver ¿Cómo funciona una enzima?

Para entender como funciona una enzima se utiliza este diagrama.

E+S ------>ES------>EP---> E + P

<-- <------ <--------

E= Enzima

S= Sustrato

P= Producto

Una enzima interactúa con un sustrato formando el complejo enzima-sustrato, este complejo contiene enlaces muy débiles, lo cual es necesario para que estos se puedan romper cuando este se convierte en producto. Una vez que se formo el complejo enzima-sustrato la enzima puede realizar si función, cuando la enzima realiza la reacción el sustrato pasa a ser un producto y ahora cambia y ahora es un complejo enzima-producto, el cual luego se separa para dejar ala enzima libre para que pueda actuar en otro sustrato.

Hay un estado en el que la enzima y el producto permanecen juntos a este estado se le llama Estado de Transición. Este estado marca el antes y el después de la reacción.

Las enzimas tienen que interactuar con el sustrato para poder llevar a cabo una reacción. Hay dos formas en las que las enzimas pueden interactuar con los sustratos:

• Modelo llave-cerradura: el sitio activo de la enzima embona perfectamente en la zona del sustrato en que va a actuar.
• Ajuste inducido: el sitio activo de la enzima quiere interactuar con el sustrato pero no embona. Entonces lo que pasa para que la enzima embone es que el sustrato cambia de forma y deja otras zonas activas en las que pueden llegar otras enzimas. Una vez hecho el ajuste la enzima se desprende.

Los factores que afectan las actividades de la enzima son varios.

El primero es la temperatura.

Cada enzima tiene un comportamiento único pero todas llevan el mismo patrón, el patrón de campana.

La velocidad de reacción indica el número de reacciones por segundo que son catalizadas por una enzima.

Cuando una enzima esta a temperatura baja esta no funciona pero si tenemos un incremento constante de temperatura la enzima llega a un punto en el que funciona óptimamente a este punto se le llama temperatura optima lo que la lleva a su velocidad de reacción mas alta. Pero si la temperatura sigue subiendo igual que al principio la enzima deja de funcionar, y la velocidad de reacción baja.

El pH es otro factor que afecta la actividad de la enzima.

El pH al cual las enzimas adquieren su máxima actividad es diferente para cada una de ellas y depende de la secuencia de aminoácidos que las conforman, también esta relacionado el medio ambiente en el que lleva a cabo la catálisis.

La concentración de H⁺ afecta la velocidad de la reacción en muchas formas.

La intensidad máxima de la actividad de la enzima, ocurre en el pH óptimo, con rápida disminución de la actividad a cada lado de este valor de pH. La actividad óptima generalmente se observa entre los valores de 5 y 9.

El último factor es la concentración del sustrato.

La actividad de la enzima depende mas que nada a este factor.

Al principio tenemos poco sustrato, pero cuando agregamos más sustrato, la reacción comienza a acelerarse. Pero hay un punto en que el sustrato es excesivo la velocidad de la reacción deja de aumentar debido a que todas las enzimas están en forma de complejo (E-S). A este punto en el que por más que se le agreguen sustratos la velocidad no sube se le llama Punto de Saturación.

Diana Nava

Jueves 25 de febrero del 2010

El día de hoy jueves 25 d febrero del 2010 se inicio con la introducción al nuevo tema “enzimas”.

Las enzimas son moléculas que sirven como catalizadores biológicos.

Un catalizador es aquella sustancia que mejora el rendimiento de una reacción química.

Existen dos tipos de catalizadores:

- Catalizador positivo: catalizadores que aceleran las reacciones.

- Catalizador negativo o inhibidor: catalizadores que disminuyen la velocidad de reacción.

También existen moléculas conocidas como moléculas promotores que ayudan a la enzima a realizar su función tanto como catalizador positivo o inhibidor.

En contraste con lo anterior también existen moléculas conocidas como venenos catalíticos, las cuales estropean las reacciones de las enzimas. Un ejemplo de esto es en una reacción química del metino el cual mediante una reacción química se convertirá en eteno, para finalizar en propano; pero al intervenir el paladio (promotor veneno catalítico)su reacción química se detendrá en eteno.

En el caso de las enzimas la desnaturalización es irreversible.

Luis Monzon

Miercoles 24 de febrero del 2010

Bueno para en resumen de la clase del dia 24 de febrero comenzamos como todas las clases con el paso de lista y eligiendo quien iba a tener la lista de participaciones.

Una vez pasado esto comenzamos con la clase todavia seguimos hablando de proteinas pero ahora hablamos de la estructura de las proteinas.

Para definir la estructura de una proteina debemos de ver las propiedades espaciales de la secuencia de los aminocidos que la componen y de cómo interactuan entre ellos.

El primer nivel de estructuracion de las proteinas es la estructura primario.

La estructura primaria es simplemente la cadena de aminoacidos en sucuencia. Esta secuencia de aminoacidos estan unidos por enlaces covalente.

La siguiente es la estructura secundaria. La estabilidad de esta estructura la dan los puentes de hidrogeno entre los enlaces peptidicos de los aminoacidos. Esta estuctura es solamente un acomodo repetitivo de unos cuantos aminoacidos.

Existen dos tipos de estructuras secundarias:

• Helice alfa (α ): para la helice α interactuan el grupo amino del aminoacido y el grupo carbixilo de otro pero esta interaccion solo se da cada cuatro aminoacidos. Esta estructura tiene forma helicoidal o como forma de resorte.
• Hoja beta: esta tiene forma de hoja de papel en forma de acordeon. Esta estructura tambien de une por puentes de Hidrogeno. Son muy estables. Las cadena de esta corren paralelamente cuando van al mismo lado y antiparalelas cuando van en sentido contrario.

La estructura terciaria: es la forma tridimensional de una molecula. La tridimensionalidad se le da por la cantidad de dominios alfa o beta que contenga. Hay diferentes factores que propician el acomodo de la proteina. Uno de los factores son los puentes de disulfuro. Los puentes de disulfuro solo se dan en los aminoacidos que tiene Azufre y uno de los aminoacidos que contiene azufre es la Cisteina asi que los puentes de disulfuro solo se da entre la Cisteina.

Otra caracteristica que influye es la hidrofobia que tengan los aminoacidos.

El ultimo factor es la polaridad de las moleculas. Las moleculas polares tratan de acercarse al agua para estar bien, pero si tienen un radical hidrosoluble estes no funcionara y se quebrara.

La ultima estructura es la estructura cuaternaria.

La estructura cuaternaria es la conjugacion de de varias estructuras terciarias, estas pueden ser iguales o diferentes, estas estructuras asociadas forman un multimero que tiene propiedades diferentes en cada uno de sus componentes, ademas esta estructura tambien esta unida por puentes de disulfuro.

La desnaturalizacion de uan proteina es cuando de tener una estructura terciaria pierde su estructura original y se ocasiona un cambio en su propiedades.

Diana Nava

Martes 23 de febrero del 2010

Hoy comenzamos la clase viendo aminoácidos, y recordamos que un aminoácido es aquella molécula formada por un grupo amino (NH₂) y un grupo carboxilo (COOH). Los aminoácidos tienen H+ en su estructura y por ello son susceptibles a cambios en el pH (el H+ determina que tan acido o alcalino es un compuesto).

Todos los aminoácidos tienen un valor muy especifico de pH, por ello si conocemos el valor de pH de un aminoácidos sabremos de cual estamos hablando. El maestro nos puso un cuadro graficando los valores de pH que puede tener el hidróxido de sodio. El NaOH al tener valor de 1 en pH (pH bajo) es acido y se encuentra en forma catiónica (positivamente), al tener valor de 7 pH esta en su punto isoeléctrico. El valor del pH en que todas las moléculas de un aminoácido se encuentran en zwitterion se le llama punto isoeléctrico (PI). Al tener valor de 14 pH se encuentra en su forma totalmente aniónica (pH alto) es básico y se encuentra en forma negativa.

El hidróxido de sodio es una base fuerte. La curva de titulación se utiliza para saber de que aminoácido se trata y se realiza por medio de un diagrama representando la variación del pH (el cuadro que el maestro explicó en el pizarrón).

El PK (potencial de ionización), es el valor del pH en el cual la mitad de las moléculas se encuentran en forma ionizada y la otra mitad se encuentran en forma zwitterion. El punto intermedio de un aminoácido entre su pH catiónico y su punto isoeléctrico se le denomina PK¹ (PK acido), porque tiene la mitad de moléculas cargadas positivamente y la otra mitad esta en zwitterion. Y el punto intermedio del aminoácido entre su punto isoeléctrico y su pH aniónico se le llama PK² (PK base) ya que la mitad de sus moléculas son negativas y la otra mitad están en zwitterion. Un aminoácido siempre estará cerca de ser neutro cuando esta en zwitterion. Cada aminoácido tiene 2 PK.

Ya comprendido el tema, seguimos con las proteínas y péptidos. Los péptidos son cadenas de aminoácidos cortas, y se dividen enoligopéptidos y polipéptidos. Los oligopéptidos son aquellos cuyo tamaño consta de 2 a 10 aminoácidos. Los polipéptidos son aquellos que su tamaño oscila entre los 10 y 100 aminoácidos. Una proteína esta formada por más de 100 aminoácidos. El maestro puso en el pizarrón dos proteínas unidas por enlace peptídico. Un enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro aminoácido. Un extremo de esta nueva proteína debe tener C-Terminal (extremo carboxilo) y el otro extremo debe ser N- Terminal (extremo amino). Los péptidos también son anfóteros (puede reaccionar como acido o base), así como los aminoácidos y proteínas.

Para separar un péptido es necesario tener mucha agua y muchos H+ y así poder romper los enlaces. La hidrólisis es romper enlaces por medio de agua, usando como disolvente el agua.

Es muy importante la secuencia de las proteínas, ya que si una cambia podría tener graves consecuencias en la formación del feto (por dar un ejemplo). El maestro nos explicó que a las mujeres embarazadas no se les saca radiografías por no dañar al feto, ya que es tan pequeño que las radiaciones podrían afectarlo de algún modo. Nos explicaba que la anemia falciforme se da por la variación de tan solo una letra en los nucleótidos y afecta totalmente a la hemoglobina (proteína que forma parte de los glóbulos rojos) todo esto provoca que los eritrocitos se degeneren y los niños nazcan con esta patología. La anemia falciforme provoca hinchazón y dolor en las extremidades.

Las proteínas en cuanto a su composición química se dividen en: proteínas simples y proteínas conjugadas. Las proteínas simples son aquellas que están compuestas solamente por aminoácidos. Las proteínas conjugadas son aquellas que además de tener aminoácidos tienen un grupo prostético (es un componente que no es aminoácido y se haya unido a la molécula así como los aminoácidos pero en menor cantidad).

Las proteínas según su forma se dividen en: fibrosas, globulares y mixtas.

Las fibrosas son aquellas que están dispuestas en forma lineal y que son hidrofóbicas (insolubles en agua). Ejemplos: miosina, actina, queratina y colágeno.

Las globulares son de estructura cerrada lo que les permite encerrar a sus radicales y así poder ser hidrófilas o hidrosolubles. Ejemplo: hormonas y anticuerpos.

Las mixtas son aquellas que tienen regiones lineales y cerradas. De este tipo de proteínas no vimos ejemplos, pero el maestro dijo que investigaría algunos para comprender mejor este tipo de proteína.

Algunas de las funciones de las proteínas son:

· Enzimas: actúan como catalizadores del organismo.

· Hormonas: realizan funciones como intervenir en la comunicación celular y realizan diversas funciones reguladoras del organismo.

· Transporte: la hemoglobina.

· Inmunologia: Detienen a bacterias defendiendo al organismo.

· Receptores: Receptores de membrana para abrir o cerrar canales.

· Contráctiles: la actina y la miosina son proteínas que permiten el movimiento de las células.

· Conectivo: apoyo mecánico, para soportar los tejidos de alrededor.

Ceila Alva

Miercoles 17 de febrero del 2010

Hoy comenzamos ya con los temas que vienen enlistados en el temario de nuestra materia, Biomoleculas.
Las biomoleculas son partes fundamentales de los seres vivos y del ser humano en especial, existen diversos grupos fundamentales que son cuatro: Proteinas, Carbohidratos, Lipidos y Acidos nucleicos.

En este caso empezamos con proteinas.
Las proteinas estan compuestas por polimeros llamados aminoacidos. Este nombre se les da por que todos los aminoacidos, estan compuestos por un carbono quiral o asimetrico, que tienen siempre un grupo Amino y otro grupo Carboxilo (que son acidos orgánicos), de ahi es su nombre. Y su nomenclatura es mas comun en el sistema L Y D, comunmente los aminoacidos son nombrados con L, son levogiros.
Todos los aminoacidos tienen en comun una formula general, que es la siguiente:

H
NH2-C-COOH
R

El radical es el que va a cambiar en cada aminoacido y es el que le dara las caracteristicas fisicas y propiedades quimicas asi como sus funciones. Existen 20 aminoacidos principales, que son los mas comunes en la formacion de proteinas, Serina (Ser,S), Treonina (Thr,T), Cisteína (Cys,C), Asparagina (Asn,N), Glutamina (Gln,Q) y Tirosina (Tyr,Y), Glicina (Gly,G), Alanina (Ala,A), Valina (Val,V), Leucina (Leu,L), Isoleucina (Ile,I), Metionina (Met,M), Prolina (Pro,P), Fenilalanina (Phe,F) y Triptófano (Trp,W), Ácido aspártico (Asp,D) y Ácido glutámico (Glu,E), Lisina (Lys,K), Arginina (Arg,R) e Histidina (His,H).
Sin embargo existen 8 aminoacidos esenciales para el ser humano que no produce el cuerpo y que los tenemos que obtener de los alimentos ingeridos, y estos son : Valina (Val,V), Leucina (Leu,L), Isoleucina (Ile,I), Metionina (Met,M), Lisina (Lys,K), Fenilalanina (Phe,F) y Triptófano (Trp,W).

Los aminoacidos pueden presentarse en tres maneras, dependiendo del pH que contengan segun su carga sea positiva o carga negativa. La forma cationica es aquella en la que se tiene carga positiva por que contiene dos hidrogenos, uno en el grupo amino y el otro en el carboxilo, teniendo un pH bajo. La forma anionica es aquella en la que faltan estos dos hidrogenos, por lo que no estan completos los grupos quedando con carga negativa y con un pH alto.
Existe una tercera forma que se denomina Zwilterion, en la que la posicion del hidrogeno puede estar en el grupo amino o en el carboxilo o puede cambiar de posicion.

Los aminoacidos se pueden clasificar en alifaticos, aromaticos, cargados positivamente y los polares sin carga. Despues de estar comentando esta informacion realizamos una actividad y fue todo.

Adriana Hurtado

Jueves 11 de febrero del 2010

Dentro de los conceptos básicos de la termodinámica hoy en la clase de bioquímica se hablo sobre dos conceptos más aparte de la entropía. Estos fueron la entalpia y Energía libre de Gibbs.

La entalpia: Es una unidad de medida a modo de reacción química donde influye el calor y el contenido calórico que un objeto tiene.

Energía libre de Gibbs: Es la energía disponible que un objeto tiene para ejercer un trabajo dentro de la energía libre de Gibbs se vio que se divide en dos:

Exotérmica: es decir que expulsa o genera calor. -∆H

Endotérmica: Donde se gana calor o se introduce calor a un objeto. +∆H

Donde ∆ (delta) = cambio o diferencia

H= Cambio de calor

En los objetos no toda la energía que poseen es libre e utilizable, se puso el ejemplo de una galleta que contiene 3000 calorías (valor ficticio) la cual cuenta con 2000 calorías libres para realizar un trabajo.

Si dicha galleta entra al cuerpo humano, esté mediante la reacción química que incluye la ingesta tomara la energía libre que la galleta tiene. Esta reacción es exergonica y para absorber los nutrientes de dicha galleta se genera otra reacción que es la endergonica. Porque:

Exergonica: es una reacción química se gasta la energía libre de un objeto.

Edergonica: Donde se adquiere energía. ( en este caso mediante la ingesta de nutrientes)

Alina Ruiz

Miercoles 10 de febrero del 2010

Martes 9 de febrero del 2010

En esta clase vimos lo que era la isomería y los tipos de isómeros que hay.

La isomería son moléculas con la misma forma molecular (configuración) pero distinta estructura (conformación).

Los isómeros pueden ser geométricos o estereoisomeros ópticos.

Los isómeros geométricos se dividen en Cis (del mismo lado) y Trans (del otro lado), este tipo de isómeros se caracterizan por tener dobles enlaces, son mas rígidos, planos y no giran alrededor del doble enlace, por lo tanto, utilizan sustituyentes como “X” o “Y” y la posición de estos sustituyentes son las que le dan el nombre de Cis o Trans.

Los estereoisomeros ópticos su característica es que la luz polarizada gira hacia la derecha o la izquierda. Se dividen en enantiomeros y diasteroisomeros.

Los enantiomeros tienen un solo carbón quiral, imagen especular y no son superponibles.

Quiral: carbono con 4 sustituyentes distintos.

Hay 3 sistemas para darles nombre a los enantiomeros:

1) +, - : desvían la luz hacia la izquierda o la derecha.

2) L, D: si los pones en una solución y gira a la derecha es levógira y si gira a la izquierda es dextrógira.

3) R, S: si gira en sentido de las manecillas del reloj será R (Rictus) y si gira en sentido contrario será S (Sinister). Este sistema presenta una lista de importancia de sus componentes:

1.- OCH2 5-. CHO

2-. OH 6-. CH2OH

3-. NH2 7-. CH3

4-. COOH 8-. H

Los disteroisomeros no tienen imagen especular y tienen mínimo 2 carbonos quirales.

Hasta ahí terminamos el tema de isometría y vimos una introducción a otro tema nuevo el cual era TERMODINAMICA.

Termodinámica: como el calor es energía en transito, la termodinámica es una rama de la física que estudia la circulación de la energía y la relación entre la energía y el movimiento.

Energía: es la capacidad de realizar un trabajo.

Calor: es la trasferencia de energía.

Temperatura: es la medición de la vibración de las moléculas.

También miramos que el sistema termodinámico es cualquier frontera delimitada en el cual también hay materia y energía. Después se menciono que la materia al ser acelerada a la velocidad de la luz se convierte en energía.

El sistema termodinámico se basa en 4 principios

1) Primer principio de la termodinámica.

2) Segundo principio de la termodinámica.

3) Tercer principio de la termodinámica.

4) Principio cero de la termodinámica.

Posteriormente vimos una parte de un video donde nos daban una introducción sobre los 4 principios de la termodinámica; en este video mencionan que:

a) El principio cero de la termodinámica dice que la temperatura tiene sentido.

b) El primer principio es la conservación de la energía

c) El segundo principio es el de la entropía.

d) El tercer principio dice que cuando hay una temperatura muy baja nunca se puede alcanzar.

También en el video se menciono que la existencia de una maquina de depende de que una de sus partes este funcionando a una temperatura mas alta que la otra.

Lydia Ponce

Jueves 4 de febrero del 2010

Hoy comenzamos haciendo un ejericio, con una hoja de papel, que el maestro nos trajo, en ella venia un dibujo impreso, que tenia forma de una figura prismica o piramidal, ya que todos mis compañeros y yo teniamos una copia. Nos dieron la siguientes instruciones.

Primero comenzamos con recortar la figura de la copia, al pricipio fue lento por que no todos teniamos tijeras, pero despues algunos lo hicieron mediante dobleses en el papel.

Segundo, al tener la figura recortada, esta constaba de varias lineas continuas y lineas puntadas, el paso numero dos era doblar la figura por las lineas punteadas hacia adentro y las lineas continuas hacia afuera. Tambien en este paso nos tardamos un poco, debido a que no todas habiamos hecho trabajos con papel en alguna ocasion.

Tercero, al final teniamos que unir las puntas y asi formar una especie de triangulo.
Cuando la mayoria de mis compañeros terminamos e hicimos la figura, el maestro nos explico que esta era una molecula de metano representado en su forma tridimesional, siendo el carbono el punto o centro y las puntas los cuatro hidrogenos, a lo cual me sorprendi por que me parecio una manera facil y divertida de representarlo y de que nos explicara, creo que ya no se me olvidara.

Creo que al final el grupo se divirtio y ademas aprendio algo, asi que la clase me parecio muy dinamica. Eso termino el ejercicio y nos dejaron tarea sobre isomeros. Es todo.

Adriana Hurtado

Miercoles 3 de febrero del 2010

Hola

Bueno para comenzar el resumen de la clase del día 3 de febrero; al llegar al salón de clase el maestro comenzó con pasar lista, terminando el paso de lista prosiguió a explicarnos el tema que tomaríamos primero el de el uso de la información nos comento un caso de una cadena de correos de el restaurante de comida rápida Carl’s Junior de el caso de un niño que tenia sida por comer una hamburguesa cuya carne estaba contaminada con sangre de un empleado que dio positivo a la prueba de VIH, nos enseño a pensar lógicamente y a razonar cada uno de los elementos de la cadena, lo primero nos que vimos fue la estructura del virus del VIH y deducimos que al no tener organelos ni reacciones químicas este virus no esta vivo, luego vimos todos lo elementos descritos en el correo y razonamos que el virus no puede contagiarse por medio de la sangre que caiga en algún alimento, primero porque el VIH es un virus muy que no soporta el cambio de temperatura, al cambio de PH así que fuera del cuerpo no sobrevive mucho tiempo.

Luego de haber visto como no toda la información que vemos en Internet es cierta pasamos a realizar otro trabajo, en este lo que hicimos fue agruparnos en equipo de tres personas, el maestro nos dio tres elementos que eran virus, roca y perro. Nuestro trabajo era en equipo discutir y dar razones de porque eso estaba vivo o no, para eso se nos dio un tiempo de 9 minutos, una vez transcurrido el tiempo, el profesor nos pidió que dos equipos se juntaran haciendo un equipo de 6 personas, a cada equipo nos repartió uno de los tres elementos y lo que teníamos que hacer era que sin palabras expresar nuestros argumentos del porque ese elemento estaba vivo o no. El primer equipo que paso nos explico por medio de dibujos que el perro estaba vivo primero porque estaba compuesto de células que son las unidades fundamentales para la vida, luego se nos mostró que el perro tiene órganos que tienen una función y en conjunto los órganos forman sistemas que funcionan para mantener la vida por tanto el perro es un ser vivo.

El segundo equipo que paso dio sus explicaciones del porque ellos creían que la roca estaba viva su explicación fue que la roca estaba hecha de Silicio y Minerales y que esos elementos estaban vivos en el medio ambiente pero luego el maestro nos explico porque una roca no estaba viva nos explico que una roca si tiene los elementos pero esos elementos en ella no llevan a cabo ninguna función, que no tiene un metabolismo ni una respuesta al ambiente por tanto la roca no es un ser vivo.

El ultimo equipo nos explico acerca del virus, nos explico que un virus esta compuesto solamente de proteína y su cadena de ADN y que el por si solo no puede llevas acabo una función necesita de un huésped para lograr activarse. La respuesta del equipo fue que el virus no esta vivo.

Una vez terminada la actividad el maestro nos explico como una ser vivo esta formado biológicamente, que un ser vivo tiene células que llevan a cabo funciones para mantenernos con vida. Tiene un metabolismo que le permite llevar a cabo procesos para mantener la vida de la célula y que la célula lleven a cabo sus funciones correctamente. También una característica de los seres vivos es el crecimiento cosa que por ejemplo los virus no tienen.

Luego para finalizar nos explico la características químicas de los seres vivos. Todos los seres vivos estamos compuestos por moléculas que se clasifican en 4 tipos: los carbohidratos, las proteínas, los ácidos grasos y los lípidos.

El principal elemento del que esta formado todo ser viviente es el Carbono. También esta formado por otros como el H, O, N, S, P, K, Mg, Fe, entre otros.

Una pregunta que hizo una compañera que ¿Por qué el carbono se encontraba en casi todo? La explicación a esto fue que el Carbono es un elemento que puede formar enlaces mas fácil que otro elemento y que puede girar para formar larguísimas cadenas solo usando Hidrogeno para llenar espacios.

Al final se nos encargo estudiar la isomería.

Diana Nava

Martes 2 de febrero del 2010

Este fue nuestro primer día de la materia de bioquímica, el maestro se llama Ariel Rodrigo Villaseñor García, es biólogo y ha sido maestro de preparatoria. Al principio no se enfoco mucho en la presentación de los alumnos si no en las notas importantes, evaluaciones, y tareas de la materia que nos ayudaran en el transcurso de la materia. Nos explico lo de las evaluaciones, y los resúmenes de cada clase que tenemos que mandar al correo ariel.uvm@gmail.com, y como el designara el mejor resumen y lo publicara en el http://prepauvm.blogspot.com que nos ayudara a estudiar y ver los mejores apuntes de cada clase por si algún día faltamos, o queremos aclarar alguna duda.

En la hoja de evaluación habla sobre lo teórico, que tendrá el 80% de nuestra calificación y lo practico solo el 20%. Sobre las tareas es muy importante tener en cuenta que son por vía electrónica a su correo y que la fecha límite de entrega de las mismas es un día antes de la siguiente sesión a las 11:59 p.m, cumpliendo claro con el formato indicado. El plagio es motivo de anulación de la tarea, por lo que tenemos que tener mucho cuidado de no copiar a nuestros compañeros o algún texto previo de internet; de igual tenemos que ponerle bibliografía a todas nuestras tareas.

Para aprobar la materia se ocupa un mínimo de 6 en evaluaciones parciales y contar con el 80% de asistencia, poder exentar ordinario aun esta en duda. =)

Delia Hinojosa